GRF (1-29) · GHRH(1-29) amida
Sermorelina, GHRH humana (1-29) amida: activar el receptor de GHRH eleva AMP cíclico en modelos celulares. Uso exclusivo en investigación. Precio en MXN.
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Certificado de análisis
HD CHROMA · Las Vegas, Nevada · laboratorio independiente
Lote HDC20262481
Lote
HDC20262481
Analizado
10 de junio de 2026
Reportado
12 de junio de 2026
Certificado
HDC-2026-000137
De este certificado se publica el laboratorio emisor, el identificador de lote, el número de certificado y las fechas de análisis y de reporte.
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El fragmento 1-29 conserva la región mínima descrita para la unión al receptor de GHRH. La activación del receptor eleva AMP cíclico en modelos celulares.
Perfil molecular
Almacenamiento y estabilidad
Procedimiento de laboratorio: equilibrar el vial cerrado a temperatura ambiente, desinfectar el septo y transferir el diluyente lentamente contra la pared interna del vial. No agitar; girar el vial con suavidad hasta disolución completa. Registrar volumen, diluyente y fecha en la bitácora del lote.
Sermorelina comparte clase con Tesamorelina, CJC-1295 No-DAC, CJC-1295 DAC. Son los únicos compuestos del catálogo con los que la comparación campo por campo tiene sentido, porque comparten la misma familia estructural.
Un guion indica que ese campo no está declarado para ese compuesto. La pureza ≥ 99 % es especificación de etiqueta en los tres, no un resultado: el resultado se afirma desde el certificado del lote.
Los 8 términos de laboratorio y de control de calidad que aparecen en el texto de Sermorelina, definidos en el glosario.
Sermorelin: a review of its use in the diagnosis and treatment of children with idiopathic growth hormone deficiency.
BioDrugs, 1999Revisión
Revisión del fragmento GHRH(1-29) amida en el contexto del diagnóstico de la deficiencia idiopática de hormona de crecimiento en población pediátrica.
Super-active analogs of growth hormone-releasing factor (1-29)-amide.
Biochem Biophys Res Commun, 1984Preclínico
Estudio fundacional de relación estructura-actividad sobre análogos del factor liberador de hormona de crecimiento (1-29) amida, la secuencia que corresponde a sermorelina.
Beyond the androgen receptor: the role of growth hormone secretagogues in the modern management of body composition in hypogonadal males.
Transl Androl Urol, 2020Revisión
Revisión sobre secretagogos de hormona de crecimiento en el contexto de la composición corporal en varones hipogonadales; sermorelina figura explícitamente entre los agentes revisados.
The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration.
Front Endocrinol (Lausanne), 2026Revisión
Revisión de la literatura clínica sobre péptidos que modulan el eje GH-IGF-1, donde sermorelina se describe junto a tesamorelina y las variantes de CJC-1295 entre los análogos de GHRH.
Pharmacokinetic evaluation of superactive analogues of growth hormone-releasing factor (1-29)-amide.
Peptides, 1988Preclínico
Estudio en rata que comparó la vida media plasmática del fragmento (1-29) amida sin modificar con la de los derivados sustituidos con D-aminoácidos descritos como superagonistas; por vía intravenosa las vidas medias de los derivados quedaron entre 4,7 y 7,4 minutos frente a 6,2 minutos del compuesto original, sin diferencia que los autores consideraran significativa, y las restricciones conformacionales introducidas en el extremo amino no alteraron la susceptibilidad a la degradación proteolítica.
Dipeptidylpeptidase IV and trypsin-like enzymatic degradation of human growth hormone-releasing hormone in plasma.
J Clin Invest, 1989Preclínico
Estudio de degradación en plasma que caracterizó la enzima responsable del corte primario de la hormona liberadora de hormona de crecimiento sobre el enlace entre los residuos 2 y 3; el corte se bloqueó con diprotina A, inhibidor competitivo de DPP-IV, no se alteró con un inhibidor de aminopeptidasas y no ocurrió en las formas con D-aminoácido en las posiciones 1 o 2. El trabajo incluyó los fragmentos acortados (1-32) amida y (1-29) amida, en los que el segundo corte, de tipo tríptico, cayó entre los residuos 12 y 13.
Estas referencias describen el compuesto en la literatura científica publicada. No son indicaciones de uso ni respaldan ninguna aplicación en personas. Todo el catálogo es de uso exclusivo en investigación.
La referencia más antigua de esta bibliografía es de 1984 y no midió el fragmento en solitario: sintetizó por fase sólida el hpGRF(1-29) amida junto con cuatro derivados —D-Tyr en la posición 1, D-Ala en la 2, D-Asp en la 3 y uno acetilado en el extremo amino— y midió la secreción de hormona de crecimiento que seguía a cada uno en rata y en cerdo, en estudios en animales. El desenlace fue una escala de potencia relativa frente al fragmento sin modificar, medida en estudios en animales: el derivado con D-Ala en la posición 2 quedó unas cincuenta veces por encima en rata, y los otros tres entre siete y doce veces.
La revisión de 1999 recorre el material publicado sobre esta secuencia como estímulo de la función somatotropa, según la literatura; lo que reúne es material de población pediátrica y de respuesta hipofisaria, no de banco.
Las otras dos no examinan el compuesto por separado: lo sitúan dentro de una clase. La de 2020 lo enumera entre los secretagogos de hormona de crecimiento —con GHRP-2, GHRP-6, ibutamoren e ipamorelina— y deja escrito que los datos clínicos publicados sobre ese grupo siguen siendo escasos, según la literatura. La de 2026 ordena los péptidos del eje GH-IGF-1 en niveles de evidencia, desde los que cuentan con ensayos aleatorizados hasta los que carecen por completo de estudios en humanos, y recopila los dominios de efectos adversos comunicados, según la literatura.
Dos referencias describen la exposición de esta secuencia, y ninguna es clínica. La de 1988 midió vida media plasmática por vía intravenosa: el fragmento sin modificar aparece con 6,2 minutos y los derivados de esa secuencia sustituidos con D-aminoácidos, entre 4,7 y 7,4, intervalo que sus autores no consideraron distinto del original, en estudios en roedores.
La de 1989 identificó la ruta de degradación en plasma. El corte primario descrito in vitro es un paso único de dipeptidilpeptidasa sobre el enlace entre los residuos 2 y 3: lo bloquea la diprotina A, inhibidor competitivo de DPP-IV, y no lo altera un inhibidor de aminopeptidasas, de modo que la literatura no lo describe como cortes sucesivos. El mismo trabajo sitúa un segundo corte, de tipo tríptico, que en el fragmento 1-29 cae entre los residuos 12 y 13 y en la hormona entera entre el 11 y el 12, in vitro: una diferencia propia de las formas acortadas.
Lo que no cubren conviene decirlo: ninguna describe unión a albúmina para esta molécula —el complejo de afinidad pertenece a otro compuesto de la clase— y la estabilidad del liofilizado sale del manejo declarado y del certificado del lote, no de la literatura.
La molécula no se diseñó de cero: se recortó. La literatura de los años ochenta la nombra factor liberador de hormona de crecimiento pancreático humano —hpGRF, en la abreviatura de aquellos trabajos—, y el trabajo de 1984 usa ya el fragmento 1-29 amidado como molécula patrón, «parent molecule» en su término, frente a la cual se mide la potencia relativa de sus derivados, en estudios en animales.
Por qué 29 y no 44: la revisión de 1999 describe esta secuencia como el péptido sintético más corto que retiene la actividad biológica completa de la GHRH, de modo que, según la literatura, los residuos que siguen no resultan necesarios para esa actividad.
El programa que vino después explica por qué los análogos posteriores tocan los mismos residuos iniciales. En 1984 se comprobó que cambiar el aminoácido de la posición 1, 2 o 3 por su forma D movía la potencia relativa en estudios en animales; en 1989 se estableció que la forma D en la posición 1 o en la 2 impide el corte de la dipeptidilpeptidasa, in vitro. El extremo amino reúne los cambios que mueven la potencia relativa y el sitio del corte primario descrito, según la literatura.
La revisión de 2026 pone esta secuencia en el mismo renglón que la tesamorelina y las dos variantes de CJC-1295 —los otros tres análogos de GHRH del catálogo— y las separa de los secretagogos de hormona de crecimiento, ipamorelina entre ellos, del fragmento 176-191 y de los análogos de IGF-1 del tipo LR3, según la literatura: clases distintas, no una escala.
Por estructura, la distancia cabe en una línea. La sermorelina es la secuencia 1-29 sin modificar; CJC-1295 No-DAC, esa misma secuencia con cuatro sustituciones, la primera una D-Ala en la posición 2 —el residuo cuyo cambio impide el corte de dipeptidilpeptidasa in vitro y el que más movió la potencia relativa en 1984—; CJC-1295 DAC, el mismo fragmento con un complejo de afinidad por albúmina; la tesamorelina parte de la hormona de 44 residuos, no del fragmento.
Ninguna de estas referencias ordena a los cuatro por preferencia: la de 2020 declara escasos los datos clínicos publicados sobre el grupo de secretagogos que revisa, según la literatura. Lo que sostiene la comparación es la estructura declarada, no el desempeño.
Hay una tensión sin resolver entre dos referencias. En 1989 se estableció in vitro que un D-aminoácido en la posición 1 o en la 2 impide el corte principal de la dipeptidilpeptidasa. Un año antes, derivados de esta misma secuencia sustituidos con D-aminoácidos habían quedado entre 4,7 y 7,4 minutos de vida media frente a los 6,2 del fragmento sin modificar, sin diferencia que sus autores llamaran significativa, en estudios en roedores. Una medida es de corte enzimático en plasma y la otra de vida media por vía intravenosa: ninguna referencia de esta ficha las reconcilia.
El resto se enumera rápido. Ninguna de estas referencias mide a la sermorelina y a los otros análogos de GHRH del catálogo en un mismo experimento. La de 2026 coloca a algunos péptidos del eje GH-IGF-1 en un nivel donde no existe ningún estudio en humanos, según la literatura. Y no hay aquí dato de unión a albúmina ni de estabilidad del liofilizado.
Estas secciones describen lo que la literatura citada estudió sobre Sermorelina. No son indicaciones de uso ni respaldan ninguna aplicación en personas. Uso exclusivo en investigación.
Este compuesto
Comparado con su clase
Compuestos de la misma clase
Procedimiento de laboratorio
Consulta científica
La entrada del compendio reúne definición, mecanismo descrito, identidad química declarada y literatura indexada de este compuesto, de lectura abierta.
Ver Sermorelina en el compendioSermorelina se envía en vial sellado con la cantidad indicada en la variante seleccionada, con su identificador de lote impreso en la etiqueta.
El vial cerrado se conserva a −20 °C, protegido de la luz y de la humedad. Consulta la sección de manejo en laboratorio de esta ficha para el procedimiento completo.
Se suministra como polvo liofilizado, así que se reconstituye con diluyente estéril antes de usarse. Solubilidad declarada: Soluble en agua estéril y en agua bacteriostática. El procedimiento paso a paso —equilibrar el vial, transferir contra la pared y disolver girando sin agitar— está en la guía de reconstitución.
La especificación de etiqueta es ≥ 99 %. Es el umbral que el producto debe cumplir, igual para todos los lotes: no es un resultado de ensayo. El resultado medido corresponde a un lote concreto, con su método y su fecha, y se afirma desde el certificado de ese lote.
Está clasificado como análogo de GHRH, la misma clase que Tesamorelina, CJC-1295 No-DAC y CJC-1295 DAC. Al compartir clase son los únicos con los que la comparación campo por campo tiene sentido, y esas comparativas están publicadas.
Las dos que describen a un compuesto peptídico: pureza cromatográfica, que mide qué proporción del contenido corresponde al componente principal, e identidad, que confirma que ese componente es la sustancia declarada. Son preguntas distintas y las dos se reportan por lote en su certificado.
También se le encuentra como Sermorelin, GRF (1-29) y GHRH(1-29) amida. Son denominaciones del mismo compuesto: el catálogo publica una sola ficha para todas, con el nombre principal al frente.
El identificador de lote va impreso en la etiqueta del vial, y es la pieza que une el material con su certificado: ese código se busca en la sección de certificados para abrir el informe del lote concreto.
El lote de Sermorelina que está en almacén tiene certificado emitido: en esta ficha figuran el laboratorio independiente que lo emitió y las fechas del documento. Las determinaciones y el informe firmado se abren con tu número de pedido.
Aviso importante
Todos los productos ofrecidos por Pureza se comercializan exclusivamente como insumos de investigación in vitro y de laboratorio, destinados a personal calificado. No son para uso humano ni veterinario, no son para uso diagnóstico ni terapéutico, y no han sido evaluados por COFEPRIS. La información publicada describe propiedades fisicoquímicas verificadas por análisis de lote y mecanismos estudiados en modelos de investigación; no constituye una indicación, una recomendación de manejo en organismos vivos ni una afirmación de resultado. El comprador es responsable de cumplir la normatividad aplicable a la adquisición, el manejo, el almacenamiento y la disposición de estos materiales en su institución.
Escríbenos con el identificador impreso en la etiqueta del vial y te enviamos el informe de laboratorio.
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