Sermorelina

Literatura · 6 referencias

1. [1]

   Sermorelin: a review of its use in the diagnosis and treatment of children with idiopathic growth hormone deficiency.

   BioDrugs, 1999Revisión

   Revisión del fragmento GHRH(1-29) amida en el contexto del diagnóstico de la deficiencia idiopática de hormona de crecimiento en población pediátrica.

   PubMed 18031173DOI

2. [2]

   Super-active analogs of growth hormone-releasing factor (1-29)-amide.

   Biochem Biophys Res Commun, 1984Preclínico

   Estudio fundacional de relación estructura-actividad sobre análogos del factor liberador de hormona de crecimiento (1-29) amida, la secuencia que corresponde a sermorelina.

   PubMed 6231028DOI

3. [3]

   Beyond the androgen receptor: the role of growth hormone secretagogues in the modern management of body composition in hypogonadal males.

   Transl Androl Urol, 2020Revisión

   Revisión sobre secretagogos de hormona de crecimiento en el contexto de la composición corporal en varones hipogonadales; sermorelina figura explícitamente entre los agentes revisados.

   PubMed 32257855DOI

4. [4]

   The emerging landscape of performance-enhancing peptides modulating GH-IGF1 axis: bridging the gap between clinical evidence and patient self-administration.

   Front Endocrinol (Lausanne), 2026Revisión

   Revisión de la literatura clínica sobre péptidos que modulan el eje GH-IGF-1, donde sermorelina se describe junto a tesamorelina y las variantes de CJC-1295 entre los análogos de GHRH.

   PubMed 42395176DOI

5. [5]

   Pharmacokinetic evaluation of superactive analogues of growth hormone-releasing factor (1-29)-amide.

   Peptides, 1988Preclínico

   Estudio en rata que comparó la vida media plasmática del fragmento (1-29) amida sin modificar con la de los derivados sustituidos con D-aminoácidos descritos como superagonistas; por vía intravenosa las vidas medias de los derivados quedaron entre 4,7 y 7,4 minutos frente a 6,2 minutos del compuesto original, sin diferencia que los autores consideraran significativa, y las restricciones conformacionales introducidas en el extremo amino no alteraron la susceptibilidad a la degradación proteolítica.

   PubMed 2896343DOI

6. [6]

   Dipeptidylpeptidase IV and trypsin-like enzymatic degradation of human growth hormone-releasing hormone in plasma.

   J Clin Invest, 1989Preclínico

   Estudio de degradación en plasma que caracterizó la enzima responsable del corte primario de la hormona liberadora de hormona de crecimiento sobre el enlace entre los residuos 2 y 3; el corte se bloqueó con diprotina A, inhibidor competitivo de DPP-IV, no se alteró con un inhibidor de aminopeptidasas y no ocurrió en las formas con D-aminoácido en las posiciones 1 o 2. El trabajo incluyó los fragmentos acortados (1-32) amida y (1-29) amida, en los que el segundo corte, de tipo tríptico, cayó entre los residuos 12 y 13.

   PubMed 2565342DOI

Estas referencias describen el compuesto en la literatura científica publicada. No son indicaciones de uso ni respaldan ninguna aplicación en personas. Todo el catálogo es de uso exclusivo en investigación.