IGF-1 LR3

Literatura · 6 referencias

1. [1]

   In vivo actions of IGF analogues with poor affinities for IGFBPs: metabolic and growth effects in pigs of different ages and GH responsiveness.

   Prog Growth Factor Res, 1995Revisión

   Revisión de una serie de experimentos en cerdos que compara análogos de IGF-1 de baja afinidad por las proteínas de unión frente a IGF-1 nativo.

   PubMed 8817682DOI

2. [2]

   Superior potency of infused IGF-I analogues which bind poorly to IGF-binding proteins is maintained when administered by injection.

   J Endocrinol, 1996Preclínico

   Estudio comparativo en ratas normales y catabólicas que contrasta infusión continua frente a inyección de IGF-1 y del análogo LR3IGF-I.

   PubMed 8708565DOI

3. [3]

   Detection of His-tagged Long-R³-IGF-I in a black market product.

   Growth Horm IGF Res, 2010Otro

   Informe analítico que identificó Long-R3-IGF-I con etiqueta de histidina en un vial de mercado negro, mediante purificación por inmunoafinidad y espectrometría de masas.

   PubMed 20675162DOI

4. [4]

   IGF-1 LR3 does not promote growth in late-gestation growth-restricted fetal sheep.

   Am J Physiol Endocrinol Metab, 2025Preclínico

   Estudio preclínico en fetos ovinos con restricción de crecimiento; los desenlaces medidos fueron peso corporal fetal y secreción de insulina estimulada por glucosa.

   PubMed 39679943DOI

5. [5]

   Production and characterization of recombinant insulin-like growth factor-I (IGF-I) and potent analogues of IGF-I, with Gly or Arg substituted for Glu3, following their expression in Escherichia coli as fusion proteins.

   J Mol Endocrinol, 1992Preclínico

   Trabajo de producción recombinante en Escherichia coli del factor de crecimiento como proteína de fusión con una extensión aminoterminal derivada de hormona de crecimiento porcina, con recuperación desde cuerpos de inclusión, corte, replegamiento y purificación; caracterizó las variantes con glicina y con arginina en la posición 3 mediante ensayos de síntesis de proteína y de ADN en mioblastos de rata y ensayos de unión a proteína de unión a IGF tipo 2 y al receptor tipo 1.

   PubMed 1311930DOI

6. [6]

   Novel recombinant fusion protein analogues of insulin-like growth factor (IGF)-I indicate the relative importance of IGF-binding protein and receptor binding for enhanced biological potency.

   J Mol Endocrinol, 1992Preclínico

   Estudio in vitro que comparó las variantes de fusión Long IGF-I, Long [Gly3]-IGF-I y Long [Arg3]-IGF-I frente al factor nativo y a des(1-3)IGF-I en mioblastos L6, en células de hepatoma H35 y en fibroblastos; el orden de potencia relativa se invirtió entre las líneas que secretan proteínas de unión y las que no las secretan, lo que sitúa la diferencia en el secuestro por esas proteínas y no en la afinidad por el receptor.

   PubMed 1378742DOI

Estas referencias describen el compuesto en la literatura científica publicada. No son indicaciones de uso ni respaldan ninguna aplicación en personas. Todo el catálogo es de uso exclusivo en investigación.